ATPは生物のエネルギー供給源となる物資であり「エネルギー通貨」とも称される。
このATPを合成するATP合成酵素は、物理的な回転を利用して、ATPを化学合成するユニークな酵素である。
F₁-ATPaseはATP合成酵素の一部であり、単離したF₁-ATPaseはATPを分解しながら回転する。F₁-ATPaseの回転では、回転子の周りの3つのαβが順々に構造変化を起こし、回転子（γ）が回転する。

従来、この協同的な構造変化を律しているのが、回転子ではないかと考えられていた。
しかし、本研究で、回転子のないF₁-ATPase を高速AFMで観察したところ、協同的な構造変化が観察された。これは、従来のモデルを覆す結果であった。

この研究では、回転子γのないF1-ATPaseを高速ＡＦＭで観察している。
ATPが存在しているとき、3組のαβのそれぞれのβサブユニットのうちの2つがATPの結合していない「開いた」構造（以下O）からATPが結合した「閉じた」構造（以下C）に変化することが示された。
さらに、この構造変化は一過性のものではなく、OCC→COC→CCO→OCC→・・・・・と周期的に進行することが明らかになった。

この周期的な構造変化は、γを持つ完全なF1-ATPaseの回転と同じ反時計回りに進行し、その速度は系に存在するATP濃度によって律速される。
これらの結果は、3組のαβの協同的な構造変化は、γによって制御されているのではないことを示しており、従来の仮説を覆す結果となった。